\chapter{Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques}

\section{Introduction}

Les protéines constituent le support moléculaire du phénotype. Une catégorie de protéines, les enzymes, intervient dans la majorité des réactions chimiques au sein de la cellule.

\begin{problematique}
Quelles sont les propriétés fondamentales des enzymes et quelles sont leurs caractéristiques ?
\end{problematique}


\section{Les propriétés des enzymes}

\begin{problematique}
Quelles sont les propriétés des enzymes ?
\end{problematique}


Les enzymes sont des protéines, c'est à dire issues de l'expression d'une information génétique. Ces molécules ont la particularité d'être des \textit{catalyseurs}, c'est-à-dire qu'elles augmentent la vitesse des réactions chimiques. En effet, les enzymes catalysent de nombreuses réactions de natures variées (réaction de synthèse, de dégradation, de transformation etc.). 

\newpage

Après leur intervention au cours de la réaction, les enzymes conservent leurs propriétés. Elles sont donc récupérées intactes en fin de réaction. Les enzymes agissent à faible concentration mais à grande vitesse. La molécule sur laquelle se fixe l'enzyme est appelée le \textit{substrat}. La ou les molécules obtenues en fin de réaction sont les \textit{produits}. 

Chaque enzyme possède une double spécificité :
\begin{itemize}
\item \textit{une spécificité de substrat} : cela signifie que l'enzyme exerce son action sur un substrat déterminé ou sur un nombre limité de substrats; 
\item \textit{une spécificité d'action} : l'enzyme catalyse qu'un seul type de réaction chimique.
\end{itemize}

\textit{Un exemple classique de catalyse enzymatique :  l'hydrolyse de l'amidon par l'amylase.}

\Par

L'amylase est une enzyme contenue dans le suc salivaire. Cette enzyme permet l'hydrolyse de l'amidon (macromolécule glucidique), c'est à dire qu'elle réalise une réaction de coupure de l'amidon en maltose (composé de deux molécules de glucose associées) en présence de molécules d'eau. L'équation de la réaction catalysée par l'amylase salivaire s'écrit :

\[
\rm\underbrace{\rm(C_6H_{10}O_5)n}_{\text{amidon}} + \frac{n}{2} H_2O \xrightarrow{\hspace*{1em}\text{amylase salivaire}\hspace*{1em}} \underbrace{\rm n\ C_{12}H_{22}O_{11}}_{\text{maltose}}
\]


L'amidon est le substrat de l'amylase (il y a bien spécificité de substrat), le maltose est le produit de la réaction. L'amylase est donc bien spécifique de son substrat (l'amidon) et de cette réaction chimique (une hydrolyse). 

\begin{Remarque}
d'autres enzymes, dont la maltase, parachèvent la digestion de l'amidon en hydrolysant le maltose en glucides simples, dont le glucose. \\
\Cf{ch5exo6}.
\end{Remarque}


\section{Les mécanismes moléculaires de la catalyse\\ enzymatique}

\begin{problematique}
Quels sont les mécanismes de la catalyse enzymatique ?
\end{problematique}

\subsection{Informations apportées par l'étude de la structure\\ tridimensionnelle des polypeptides enzymatiques}
\enlargethispage*{2em}

Il existe, dans la structure tridimensionnelle de l'enzyme, une région particulière appelée \textit{site actif}, complémentaire d'une région correspondante de la molécule de substrat. Au niveau du site actif, le substrat s'associe (par des liaisons non covalentes) à l'enzyme pour former un complexe enzyme-substrat, étape indispensable à la catalyse enzymatique. 

\begin{figure}
\begin{center}
\includegraphics{133_5_crs_1}
\figcaption{Représentation simplifiée de l'enzyme, du substrat et du complexe enzyme-substrat.}
\end{center}
\end{figure}


Comme pour toute protéine, la séquence des acides aminés (\textit{séquence peptidique}) détermine la configuration spatiale des enzymes. La fonction d'une enzyme est donc liée à sa structure chimique : c'est la configuration spatiale du site actif qui explique la spécificité enzymatique. Les propriétés des enzymes dépendent donc de leur \textit{structure spatiale}. Un changement de la séquence en acides aminés peut ainsi entraîner une modification de la configuration spatiale et donc du fonctionnement de la protéine, donc d'un phénotype alternatif. 

\subsection{Modalités de la catalyse enzymatique}

Lors d'une réaction enzymatique, une enzyme catalyse une réaction sans subir elle-même de modification : au terme de la catalyse, l'enzyme est libérée et à nouveau fonctionnelle. 

\begin{figure}
\begin{center}
\includegraphics{133_5_crs_2}
\figcaption{Représentation schématique des modalités de la catalyse enzymatique.}
\end{center}
\end{figure}

Le site actif enzymatique possède deux fonctions :

\begin{itemize}
\item il fixe le substrat spécifique grâce à des acides aminés qui reconnaissent le substrat. Ils appartiennent à un \textit{site de reconnaissance}. Ce site explique la \textit{spécificité de substrat};
\item il transforme le substrat grâce à des acides aminés qui interagissent avec le substrat. Ils appartiennent à un \textit{site catalytique}. Ce site explique la \textit{spécificité d'action}.
\end{itemize}

Des facteurs sont susceptibles de modifier l'activité enzymatique : température de réaction, variations du pH etc. 

\begin{aretenir}
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques permettant d'accélérer la vitesse de certaines réactions chimiques. Ce sont des protéines comportant un site actif dont la configuration tridimensionnelle est indispensable à la catalyse enzymatique. Elles se fixent à un substrat et catalysent un type de réaction chimique déterminé. Des modifications de la structure spatiale des enzymes modifient leur activité. Ces modifications sont provoquées soit par des changements dans leur séquence d'acides aminés (influence du génotype), soit par des conditions du milieu (ex : pH, température etc.)
\end{aretenir}

