\thumb

\begin{qcm}{Vérification des connaissances}{5} % titre , temps
Choisissez la seule réponse exacte pour chaque série de propositions.
\begin{questions}
\item Une enzyme :

\begin{tabularx}{\linewidth}{@{}l@{\xspace}X@{}}
\choix & est un catalyseur chimique;\\
\choix & est une molécule qui disparaît au terme de la réaction chimique qu'elle catalyse;\\
\choix & a une structure spatiale indispensable à sa fonction.
\end{tabularx}

\item Le site actif enzymatique :\resetchoix

\begin{tabularx}{\linewidth}{@{}l@{\xspace}X@{}}
\choix &  est la région du substrat complémentaire de l'enzyme;\\
\choix  & est la région de l'enzyme complémentaire d'une région correspondante du substrat;\\
\choix & est le même pour toutes les enzymes.
\end{tabularx}

\item Le substrat de l'enzyme :\resetchoix

\choix n'est pas modifié au cours de la réaction enzymatique;

\choix est le composé chimique que l'enzyme transforme;

\choix est obligatoirement une protéine.
\end{questions}
\end{qcm}

\begin{corrige}
\begin{questions}
\item Réponse \choix[c]. L'enzyme est un catalyseur biologique (fabriqué par des cellules
vivantes) et non chimique. À l'instar de tout catalyseur, l'enzyme est intacte
et à nouveau fonctionnelle une fois qu'elle a accompli la réaction chimique. Sa
structure spatiale, parce qu'elle comporte un site actif indispensable à la catalyse
enzymatique, est bien indispensable à la fonction de l'enzyme.

\item Réponse \choix[b]. Le site actif appartient bien à l'enzyme, et non au substrat. Il
ne saurait être le même pour toutes les enzymes : c'est justement la configuration
spatiale du site actif qui est à l'origine de la spécificité des enzymes.

\item Réponse \choix[b]. Le substrat étant transformé en produit lors de la catalyse
enzymatique, il est obligatoirement modifié. Par contre, ce substrat peut appartenir
à n'importe quelle famille de molécules, à la différence des enzymes qui sont toujours
des protéines.
\end{questions}
\end{corrige}

%%% 2

\begin{exo}{Vérification des connaissances}{\null}{1}{5} 
\begin{questions}
\item Expliquez la notion de double spécificité d'une enzyme.
\item Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
\item Pourquoi une enzyme est-elle qualifiée de biocatalyseur ?
\end{questions}
\end{exo}

\begin{corrige}
\begin{questions}
\item D'une façon générale, toute enzyme présente une spécificité d'action et une spécificité de substrat : une enzyme catalyse un seul type de réaction sur un seul type de substrat. 

\item Une enzyme est une protéine, donc une molécule dont la forme et les propriétés dépendent de l'enchaînement des acides aminés qui la constituent. La visualisation tridimensionnelle de toute enzyme montre que les repliements de la chaîne d'acides aminés aménagent un domaine spécialisé dans la liaison au substrat : c'est le site actif de l'enzyme.

\item Une enzyme est une biomolécule car il s'agit d'une protéine (molécule organique) dont la fonction est d'accélérer la vitesse de réaction chimique (catalyse).
\end{questions}
\end{corrige}

%%% 3

\begin{exo}{Propriétés de l'amylase}{Lycée Sainte Marie, Créteil}{1}{20} 
Dans cet exercice, on cherche à caractériser les propriétés d'une enzyme : l'amylase. Pour cela, on réalise un série d'expériences sur l'amidon, macromolécule glucidique dont la formule brute est $\rm(C_6H_{10}O_5)n$. On dispose d'une série de tubes dans lesquels sont placés différents réactifs, dans différentes conditions. Au bout de 5 minutes, on teste le contenu avec de l'eau iodée (cette solution prend un couleur bleu-violet en présence d'amidon et une couleur jaune-orangée en absence d'amidon). 

\Par

Les résultats sont consignés dans le tableau page suivante.

\newpage 

\begin{center}
\begin{tabular}{|L||*4{>{\centering\arraybackslash}m{15mm}|}}
\tabulartitle\hline
Tube & 1 & 2 & 3 & 4\\
\hline
Réactifs & 
Amidon\linebreak + eau & 
Amidon\linebreak + amylase (enzyme) & 
Amidon\linebreak + amylase (enzyme) & 
Amidon\linebreak + amylase (enzyme)\\
\hline
Température (°C) & 37 & 37 & 5 & 100\\
\hline
Test à l'eau iodée & 
Bleu - violet & 
Jaune & 
Bleu - violet & 
Bleu - violet\\
\hline
\end{tabular}
\end{center}

Analyser les résultats obtenus pour en déduire les propriétés de l'amylase. 

\Par

\textit{Conseil :} soyez vigilants aux expériences que vous comparez. 
\end{exo}

\begin{corrige}
\enlargethispage*{4em}
\begin{methode}
Dans cet exercice, plusieurs expériences sont réalisées avec des variations de différents paramètres. En effet, en faisant varier ces paramètres on pourra caractériser cette réaction enzymatique. Pour réussir, il est donc important de comparer des expériences qui ne font varier qu'un seul paramètre. Cette comparaison permettra d'étudier l'importance de ce paramètre. Par ailleurs il faut savoir interpréter les résultats. En cas de présence d'amidon, l'eau iodée prend une couleur bleu-violet. Ainsi si l'on retrouve cette couleur en fin de réaction, cela signifie que l'amidon n'a pas été digéré (la réaction n'a donc pas fonctionné). Le test est négatif. 
\end{methode}
\newpage
Le premier tube est le tube témoin : il montre que l'amidon n'est pas hydrolysé spontanément. 

\begin{itemize}
\item La comparaison des tubes 1 et 2 permet de montrer que l'amidon n'est pas hydrolysé spontanément. La présence d'enzyme est indispensable (tube 2 constituant ainsi le témoin).
\item La comparaison des tubes 2 avec les tubes 3 et 4 permet d'étudier l'influence de la température sur la catalyse enzymatique. On remarque que la réaction enzymatique se déroule qu'à 37°C. En effet à 5°C et 100°C, le test à l'eau iodée montre que l'amidon est toujours présent en fin de réaction, ce qui prouve une absence de catalyse enzymatique.
\end{itemize}

Cette série d'expériences nous illustre que pour hydrolyser l'amidon, il y a nécessité de l'intervention d'une enzyme (l'amylase) qui doit agir dans des conditions physiologiques (37°C). 
\end{corrige}

%%% 4

\begin{exo}{Les conditions de la catalyse }{Lycée Sainte Marie, Créteil}{1}{25} 
La fibrine est une protéine du sang que l'on peut extraire de caillots. On dépose un fragment de fibrine dans quatre tubes différents, puis on ajoute respectivement :
\begin{itemize}
\item Dans le tube 1 : trypsine + quelques gouttes de NaOH.
\item Dans le tube 2 : trypsine + eau.
\item Dans le tube 3 : trypsine préalablement bouillie puis refroidie + NaOH.
\item Dans le tube 4 : eau + NaOH.
\end{itemize}

\begin{Remarques}
\begin{itemize}
\item La soude (NaOH) permet de changer le pH du milieu (en le rendant basique).
\item À la fin de l'expérience, la trypsine est retrouvée intacte et en quantité égale à la quantité initiale.
\item Au bout d'une heure à 37°C, on observe que dans le tube 1, la fibrine disparaît. Il n'y a pas de changement dans les tubes 2, 3 et 4. 
\item Si l'expérience se déroule à 2°C, aucun changement n'est constaté dans aucun tube. 
\end{itemize}
\end{Remarques}

\begin{questions}
\item Comparer les résultats obtenus dans les tubes 1 et 4. Interpréter.
\item Comparer les conditions expérimentales des tubes deux à deux pour préciser quelles sont les conditions nécessaires à la transformation de la fibrine. 
\item Déduire des réponses précédentes la nature de la trypsine. 
\end{questions}
\end{exo}

\begin{corrige}
\begin{questions}
\item Le contenu du tube 1 est devenu limpide, ce qui signifie qu'il forme une solution. Or la fibrine est une protéine, qui, en raison de sa grande taille, ne peut pas être soluble. Pour qu'elle soit soluble, il faudrait qu'elle ait été réduite en molécules de petite taille. Cela est possible que si la fibrine est hydrolysée en molécules plus petites. Le tube 4 étant toujours trouble, la fibrine n'a pas été hydrolysée. La seule différence entre ces deux tubes étant la présence de trypsine, on peut en déduire que c'est la trypsine qui a permis l'hydrolyse de la fibrine.

\item La comparaison des tubes 1 et 2 montre que la trypsine ne permet l'hydrolyse qu'en présence de quelques gouttes de soude, c'est à dire en milieu basique. La trypsine agit qu'en milieu basique. La comparaison des tubes 1 et 3 montre que la trypsine ne permet plus l'hydrolyse si elle a été préalablement bouillie. Les hautes températures inactivent ou détruisent la trypsine. Enfin, la comparaison des résultats à 0°C et 37°C montre que la trypsine n'est active qu'à 37°C. 

\item La trypsine est nécessaire au déroulement de la réaction sans pour autant réagir : elle catalyse la réaction. Elle n'agit qu'à une température et un pH donnés. Elle est détruite par les hautes températures, ce qui laisse penser que c'est une protéine. La trypsine est une enzyme, c'est à dire un catalyseur biologique. 
\end{questions}
\newpage
\end{corrige}

%%% 5
\newpage
\begin{exo}{Enzymes et propriétés}{Lycée Pablo Picasso, Fontenay-sous-Bois}{3}{30} 
L'équipement enzymatique d'une espèce lui confère la capacité d'utiliser ou non les
substances présentes dans son environnement. Malgré leur diversité, les enzymes
partagent des propriétés communes.

Démontrez que l'évolution de l'équipement enzymatique du porc après la naissance
lui permet de devenir omnivore, puis retrouvez les propriétés fondamentales des
enzymes du monde vivant.

La réponse s'appuiera sur l'exploitation du dossier documentaire et sur l'utilisation
des connaissances.

\Par

\textit{Document 1 : un protocole utilisant l'amylase.}

\Par

On travaille avec neuf mélanges d'empois d'amidon et d'amylase pancréatique
humaine, placés à des températures différentes. L'expérience dure 24 minutes, et on
teste toutes les trois minutes avec un réactif, l'eau iodée. On obtient les résultats consignés dans le tableau ci-après :

\Par

\begin{center}\small
\begin{tabular}{|C|*9{Zc|}}
\tabulartitle\hline
Temps & \multicolumn{9}{|Zc|}{Température}\\
\tabulartitle
(min) &\psline(-0.2,0.34)(9.5,0.34) 0°C &10°C &20°C& 30°C &40°C &50°C &60°C& 70°C &80°C\\\hline
0& B &B& B& B& B& B& B& B& B\\\hline
3 &B &B &B &B &B &B &B &B &B\\\hline
6 &B &B &B &B &J &J &B &B &B\\\hline
9 &B &B &B &B &J &J &B &B &B\\\hline
12 &B &B& B& B& J& J& B& B& B\\\hline
15 &B &B &J &J &J &J &J &B &B\\\hline
18 &B &B &J &J &J &J &J &B &B\\\hline
21 &B &B &J &J &J &J &J &B& B\\\hline
24 &B& J &J &J &J &J &J &B &B\\\hline
\end{tabular}
\end{center}

Légende : B = bleu ; J = jaune

\Par

\textit{Document 2 : l'enzyme glucose-oxydase.}

\Par

La glucose-oxydase est une enzyme connue pour catalyser la réaction\linebreak suivante :

\Par

\begin{center}
\begin{tabular}{*7{c}}
Glucose &+ &dioxygène & $\longrightarrow$ & gluconolactone &+& eau oxygénée\\
$\rm C_6H_{12}O_6$ &  & $\rm O_2$ &  & $\rm C_6H_{10}O_6$ & & $\rm H_2O_2$
\end{tabular}
\end{center}

\Par

Cette enzyme est le plus souvent extraite d'un champignon : Aspergillus\linebreak niger.

\newpage

L'action de la glucose-oxydase sur son substrat se traduit par une très rapide consommation
de dioxygène, facilement mesurable. Afin de tester l'efficacité de la glucose
oxydase sur différents substrats, on place dans un bioréacteur, à tour de rôle, les
solutions des 5 glucides suivants : glucose, lactose, fructose, maltose, galactose. Une
sonde à dioxygène est plongée dans la solution et mesure la concentration en dioxygène
au cours du temps. Pour chacune des 5 mesures, la glucose-oxydase est injectée
au bout de 20 secondes dans la solution de glucide. Les résultats sont donnés dans le
graphique ci-après.

\Par

\begin{figure}
\begin{center}
\includegraphics[height=55mm]{138_5_exo5-1}
\figcaption{Évolution de la concentration en dioxygène dans différente solutions de glucides avant et après injection de l'enzyme glucose-oxydase.}
\end{center}
\end{figure}


\Par

\textit{Document 3 : les enzymes digestives du porc.}

\Par

\textit{Documents 3a: équipement enzymatique du porc adulte.}

\Par

Les résultats de l'analyse de l'équipement enzymatique contenu dans les différents
sucs digestifs du porc adulte sont donnés dans le tableau suivant :

\begin{center}
\begin{tabular}{|*2{Zc|}>{\centering\arraybackslash}Z{m{5cm}}|}
\tabulartitle\hline
Enzyme & Substrat & Produits de la catalyse\\
\hline
lactase & lactose & glucose et galactose\\
\hline
amylase & amidon & maltose\\
\hline
saccharase & saccharose & glucose et fructose\\
\hline
pepsine & protéines & peptides (courtes séquences d'acides aminés)\\
\hline
trypsine & protéines et peptides & peptides et acides aminés\\
\hline
\end{tabular}
\end{center}

\Par

\textit{Documents 3b: équipement enzymatique du porcelet.}

\Par

On étudie l'évolution de ces enzymes dans les sucs digestifs d'un porcelet durant les
sept premières semaines de sa vie. Les résultats de cette étude sont fournis dans le graphique page ci-contre.

\newpage

\begin{center}
\includegraphics{139_5_exo5-2}
\end{center}

\textit{NB :} en élevage, les porcelets sont nourris avec une alimentation de type adulte à partir de la 7\ieme semaine.
\end{exo}

\begin{corrige}
\begin{methode}
Adopter en routine les conseils suivants :
\begin{itemize}
\item structurer la réponse en paragraphes. Si le plan est soufflé par l'énoncé, l'utiliser,
même s'il ne parait pas « équilibré »;
\item être transparent dans la démarche
- Bien choisir les éléments scientifiques issus des documents et des connaissances,
et les mettre bien en relation;
\item faire référence aux documents chaque fois qu'ils sont utilisés;
\item en guise de bilan, reprendre de manière synthétique les différentes données afin de résumer la solution à la problématique.
\end{itemize}
\end{methode}

Un être vivant peut montrer des variations de son équipement enzymatique au cours
du temps, en relation par exemple avec son mode d'alimentation. Indépendamment de
ces variations, les enzymes montrent des propriétés communes. À partir de l'exploitation
d'un corpus de documents, il s'agit de montrer que la modification de l'équipement
enzymatique du porc après la naissance lui permet de devenir omnivore, puis de
répertorier les propriétés essentielles des enzymes.

\textit{Évolution de l'équipement enzymatique du porc après la naissance et acquisition du régime omnivore.}


Le document 3 fournit divers renseignements à propos des enzymes digestives du
porc.

Le document 3a est un tableau qui présente les enzymes des différents sucs digestifs
du porc adulte, les substrats de ces enzymes et le produit de leur activité. On peut voir
que le porc adulte possède les enzymes pepsine et trypsine qui lui permettent d'assurer
la digestion des protéines et des peptides ; il possède également une panoplie d'enzymes
(lactase, amylase, maltase, saccharase) lui permettant d'assurer la digestion
des polyholosides (amidon) ou de divers diholosides (lactose, maltose, saccharose).

Cet équipement enzymatique varié permet à l'animal de digérer aussi bien les protides
que les glucides, faisant de lui un animal omnivore.

Le document 3b est un graphique qui renseigne sur la concentration en enzymes dans
les sucs digestifs du porc entre la naissance et la 7ème semaine. On observe sur ce
graphique qu'à la naissance, le porcelet ne possède que de la lactase, et ne possède
aucune des enzymes digestives présentes chez l'adulte. Le porcelet ne peut donc digérer
que le lactose, c'est-à-dire le sucre du lait. Son alimentation s'effectuera à partir du lait maternel. Son régime à cet âge ne peut donc pas être un régime omnivore.

On remarque sur le même graphique qu'après la naissance l'équipement enzymatique
des sucs digestifs du porcelet change : la quantité de lactase diminue à partir de la deuxième
semaine, tandis que les enzymes de type amylase, pepsine, maltase, trypsine et
saccharase apparaissent et deviennent de plus en plus abondantes au fil des semaines.

Au bout de 7 semaines, chaque type d'enzyme digestive est suffisamment bien représenté
pour qu'on puisse nourrir, en élevage, les porcelets avec une alimentation de
type adulte correspondant au régime omnivore.

\textit{Les propriétés fondamentales des enzymes du monde vivant.}

Le document 1 contient les résultats d'un protocole utilisant un mélange d'amidon
et d'amylase pancréatique humaine placé à différentes températures, comprises entre
0°C et 80°C. Des prélèvements sont effectués toutes les 3 minutes, et on teste la présence
d'amidon dans le mélange en réalisant un test à l'eau iodée. On sait que l'eau
iodée est le réactif de l'amidon : une couleur bleue révèle la présence d'amidon alors
que la couleur jaune est celle de l'eau iodée en l'absence d'amidon.

Dans le mélange placé à 40°C (température voisine de la température corporelle),
une disparition de la couleur bleue est observée au bout de 6 minutes, ce qui révèle la
disparition de l'amidon. Cela met en évidence le rôle de catalyseur joué par l'amylase.

Cette enzyme a hydrolysé l'amidon en maltose.

Dans les mélanges placés par exemple à 20°C ou 60°C, la disparition de la couleur
bleue n'est observée qu'au bout de 15 minutes. L'hydrolyse de l'amidon par l'amylase
est plus tardive dans ces mélanges ce qui montre la sensibilité des enzymes à la
température.

Dans les mélanges placés à des températures plus extrêmes, à 0°C ou à plus de 70°C,
il n'y a pas disparition de la couleur bleue. On en déduit qu'à ces températures, l'amylase
est incapable d'hydrolyser l'amidon.

L'effet des températures extrêmes s'explique de la manière suivante :

\begin{itemize}
\item à basse température, l'enzyme est inactivée car l'agitation moléculaire est limitée :
les molécules d'enzyme et de substrat se rencontrent difficilement. Il ne peut y
avoir la formation du complexe enzyme-substrat indispensable à la catalyse enzymatique;
\item à haute température, l'enzyme est définitivement altérée car une forte température a
pour effet de dénaturer une protéine c'est-à-dire de lui faire perdre irréversiblement
sa conformation spatiale. Il y a disparition du site actif enzymatique, indispensable
à la catalyse enzymatique.
\end{itemize}

\enlargethispage*{3em}

Le document 2 présente la réaction chimique catalysée par la glucose-oxydase,
enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose en gluconolactone et eau oxygénée, ainsi
qu'une expérimentation menée autour de la glucose-oxydase du champignon Aspergillus
niger. Différentes solutions de glucides sont utilisées et on mesure la concentration
en dioxygène pour chaque solution de glucides, avant et après injection de glucose-oxydase. Les résultats sont présentés dans un graphique où figurent les courbes
correspondant aux 5 glucides utilisés.

On observe que l'injection au bout de 20 secondes de glucose-oxydase dans la
solution de glucose provoque une diminution de la concentration en dioxygène (de
260 $\mu$mol.L$^{-1}$ à 10 $\mu$mol.L$^{-1}$ en moins d'une minute) dans la solution. Cela prouve qu'il
y a eu consommation de dioxygène en présence de l'enzyme, ce qui témoigne de la
réaction d'oxydation du glucose par la glucose-oxydase.

On observe que lorsque la glucose-oxydase est injectée dan la solution d'un autre
glucide (lactose, fructose, maltose ou galactose), cela ne provoque pas de diminution
de la concentration en dioxygène dans la solution. Cela prouve que la glucose oxydase
d'Aspergillus ne catalyse pas l'oxydation du maltose, ni du lactose, ni du fructose, ni
du galactose.

Cette expérimentation met en évidence la spécificité de substrat de la glucose-oxydase.

\Par

\textit{Bilan.}

\Par

Après sa naissance, le porc acquiert une diversité d'enzymes digestives (glycosidases
et protéases), ce qui lui permet de s'affranchir de l'allaitement maternel et de devenir
omnivore.

Qu'il s'agisse des enzymes du porc, de l'homme ou d'un champignon, les enzymes
montrent des propriétés fondamentales :
\begin{itemize}
\item elles catalysent la transformation d'un substrat en produit(s);
\item leur activité diminue au-delà ou en-deçà d'une température optimale voisine de
40°C;
\item elles exercent leur action sur un substrat précis.
\end{itemize}
\end{corrige}

%%% 6

\begin{exo}{Produire un nouveau jus}{Lycée Sainte Marie, Créteil }{1}{60} 
\label{ch5exo6}
\NathanLiveVideo[\PictoVideo\ Retrouvez le corrigé de cet exercice en vidéo avec \PictoNathanLive]{produire un nouveau jus}{}

Les mauvaises habitudes alimentaires sont l'un des facteurs intervenant dans le développement de l'obésité et du diabète de type 2. Il est donc conseillé d'éviter d'habituer les enfants à consommer des aliments trop sucrés. Conscient de ces recommandations, un industriel voudrait commercialiser un jus de banane spécialement conçu pour les jeunes enfants. 

À partir de l'exploitation des documents mise en relation avec les connaissances, expliquez à cet industriel quel procédé devra être mis en œuvre pour obtenir un jus de banane conçu pour les jeunes enfants.  

\Par

\textit{Document 1 : composition des jus de banane et objectifs de l'industriel.}

\Par\enlargethispage*{4em}

\begin{center}
\begin{tabular}{|L|Zc|Zc|}
\tabulartitle\hline
Eau & 92\% & 92\%\\
\hline
Protéines & < 1\% & < 1\%\\
\hline
Glucides & 7\% & 7\%\\
\qquad\textit{Dont amidon} & 2\% & Traces\\
\qquad\textit{Maltose} & Traces & 7\%\\
\qquad\textit{Glucose} & 5\% & Traces\\
\hline
Lipides & < 1\% & < 1\%\\
\hline
Ions minéraux \textit{(sodium, magnésium, calcium etc.)} & < 1\% & < 1\%\\
\hline
\end{tabular}
\end{center}

Le premier jus obtenu ne peut pas être commercialisé pour les enfants : sa saveur sucrée est trop prononcée et son opacité trop importante. L'industriel souhaite donc obtenir un jus plus clair ayant une saveur moins sucrée.

\newpage

\textit{Document 2 : caractéristiques de quelques glucides.}
\vspace*{-0.7em}
\begin{center}
\begin{tabular}{|M{15mm}|*3{>{\centering\arraybackslash}Z{m{25mm}}|}}
\tabulartitle\hline
 & 
Schématisation de la structure moléculaire & 
Contribution à la saveur sucrée & 
Contribution à l'opacité d'un jus de fruit\\
\hline
Amidon & \includegraphics[width=23mm]{140_5_exo6-1} & $-$ & $+++$\\
\hline
Maltose & \includegraphics[width=15mm]{140_5_exo6-2}  & $+$ & $+$\\
\hline
Glucose & \includegraphics[width=10mm]{140_5_exo6-3} & $+++$ & $+$\\
\hline
\end{tabular}
\end{center}

« + » signifie contribue / « - » signifie ne contribue pas

\Par

\textit{Document 3 : caractéristiques de quelques enzymes.}

\Par

Différentes enzymes sont couramment utilisées dans l'industrie agro-alimentaire pour modifier les caractéristiques des aliments. Parmi celles-ci, l'industriel dispose de l'amylase, de la maltase et de la maltose-synthase. 

\Par

\textit{a. \'Etude expérimentale de l'amylase.}

\Par

On souhaite déterminer le rôle de l'amylase ainsi que les conditions dans lesquelles elle agit. On réalise 4 tubes à partir desquels on effectue différents tests.

\Par

\begin{tabular}{|M{25mm}|*4{>{\centering\arraybackslash}m{16mm}|}}
\tabulartitle\hline
 & TUBE 1 & TUBE 2 & TUBE 3 & TUBE 4\\
 \tabulartitle\cline{2-5}
 & Amidon + amylase à 2°C & 
Amidon + amylase à 37°C &
Amidon + amylase à 85°C &
Amidon + Eau distillée à 37°C\\
\hline
Test à $t = 0$ min & \multicolumn{4}{|>{\centering\arraybackslash}m{64mm}|}{Eau iodée : bleu-violacé\quad / \linebreak  \quad Liqueur de Felhing : $-$ \quad / \quad Glucotest : $-$}\\
\hline
Test à l'eau iodée à $t=8$ min & 
Bleu-violacé &
Jaune &
Bleu-violacé & 
Bleu-violacé\\
\hline
Test à la liqueur de Fehling à\linebreak $t=8$ min & $-$ & $+$ & $-$ & $-$\\
\hline
Glucotest à\newline $t=8$ min & $-$ & $-$  & $-$ & $-$\\
\hline
\end{tabular}

\Par\enlargethispage*{3em}

Signification des résultats obtenus lors des tests:

\begin{itemize}
\item Glucotest $+$: présence de glucose
\item Glucotest $-$: absence de glucose
\item Test de l'eau iodée présentant une couleur bleue-violacée: présence\linebreak d'amidon
\item Test de l'eau iodée présentant une couleur jaune: absence d'amidon
\item Test $+$ à la ligueur de Fehling: présence de glucose ou de maltose (dans le cas de cette expérience)
\end{itemize}

\textit{b. Activité de la maltase.}

\Par


\begin{center}
\includegraphics{141_5_exo6-4}
\end{center}

\Par

L'activité de la maltase a été testée à plusieurs températures: son activité maximale est observée pour une température de 37°C. 

\Par


\textit{Activité de la maltose-synthase.}

\[
\text{Glucose} + \text{Glucose} \xrightarrow{\hspace*{1em}\text{Maltose-synthase}\hspace*{1em}} \text{Maltose}
\]

L'activité de l'enzyme maltose-synthase a été testée à plusieurs températures : son activité maximale a été observée pour une température de 37°C. 
\end{exo}

\begin{corrige}
\rput(-0.5,0){\PictoNathanLive[Video]}
\vspace*{-5mm}
\begin{methode}
Adopter, en routine, les conseils suivants :
\begin{itemize}
\item structurer votre réponse en paragraphes. Dans le cas où l'énoncé suggère fortement un plan, suivez-le;
\item soyez clair.e.s dans votre démarche de résolution;
\item bien choisir les éléments scientifiques issus des documents et vos connaissances, les mettre en relation.
Faites référence aux documents à chaque fois qu'ils sont utilisés;
\item en guise de bilan, reprendre de manière synthétique les différentes données afin de répondre globalement à la problématique. 
\end{itemize}
\end{methode}

Dans cet exercice, nous cherchons à montrer comment élaborer un jus de banane en respectant les conditions liées à la saveur et à l'opacité du jus. 

Le document 1 montre que les différences entre le jus de banane initial et le jus industriel portent uniquement sur les glucides: dans le jus industriel, on observe une disparition presque totale de l'amidon et du glucose et un enrichissement en maltose.

Le document 2 nous indique que c'est l'amidon qui est responsable de l'opacité du jus initial et le glucose de la saveur sucrée.

En faisant \og disparaître \fg amidon et glucose, on supprime donc opacité et goût sucré. Comme le maltose a un faible pouvoir sucrant, l'enrichissement en maltose n'augmente pas de façon significative la saveur sucrée. Il est donc important de faire disparaître l'amidon et le glucose, et de se questionner sur l'origine du maltose supplémentaire.

Pour supprimer l'amidon, il est nécessaire d'utiliser une enzyme : l'amylase. Pour cela nous allons étudier le document 3A. 

Nous pouvons comparer les tubes 2 et 4 car ils sont tous deux soumis à la même température (37°C), et seul leur contenu varie. Ainsi, au bout de 8 minutes:
\begin{itemize}
\item dans le tube 4, rien n'a changé;
\item dans le tube 2, le test à l'eau iodée est jaune, donc négatif: l'amidon a disparu. Le test positif à la liqueur de Fehling est révélateur de la présence de sucres réducteurs. Enfin, le glucotest est négatif: il n'y a pas d'apparition de glucose. Le sucre réducteur apparu est donc du maltose.
\end{itemize}

La seule différence entre les tubes 2 et 4 étant la présence d'amylase dans le tube 2 (le tube 4 étant un témoin avec de l'eau), on en déduit que c'est cette enzyme qui est responsable de l'hydrolyse de l'amidon en maltose. Elle fait donc disparaître l'amidon, ce qui a pour conséquence de diminuer l'opacité comme on le souhaite, et fait apparaître du maltose. Comme toute enzyme, l'amylase est spécifique et ne catalyse pas l'hydrolyse du maltose en glucose. Ceci évite donc également l'enrichissement en glucose du jus industriel.

La comparaison des tubes 1 et 2, puis 2 et 3 montre que l'hydrolyse de l'amidon ne se fait pas à basse température (2°C), ni à température élevée (85°C).

L'industriel devra donc soumettre le jus initial à l'action de l'amylase dans des conditions optimales de température (37°C).

\Par

Pour étudier comment faire disparaître le glucose, on peut étudier le document 3b. Il indique que la maltase catalyse l'hydrolyse du maltose de saveur peu sucrée en glucose de goût sucré. Cette enzyme ne doit donc surtout pas être utilisée par l'industriel, car elle transformerait le maltose provenant de l'hydrolyse de l'amidon en glucose qui doit, au contraire être éliminé.

\newpage

Ce document apporte deux précisions sur l'activité des enzymes:

\begin{itemize}
\item elle est optimale à 37°C;
\item l'enzyme agit en formant d'abord un complexe avec le substrat (complexe enzyme-substrat), suivi de la libération du produit, ici le glucose. La molécule enzymatique peut alors agir à nouveau.
\end{itemize}

Transférées à l'amylase, ces propriétés doivent inciter l'industriel à utiliser une quantité d'enzyme adaptée à la quantité de substrat. Le document 3c indique que la maltose-synthase est une enzyme qui, à 37°C, catalyse la transformation du glucose en maltose. Cette enzyme pourra donc être utilisée pour faire disparaître le glucose et diminuer ainsi la saveur sucrée du jus industriel.

\Par

\textit{Bilan :}

\Par

L'industriel doit porter le jus de banane initial à une température de 37°C et le soumettre à l'action de deux enzymes spécifiques à concentrations appropriées: l'amylase et la maltose-synthase.

Sous l'action de ces deux enzymes, le jus initial va s'éclaircir (disparition de l'amidon) et acquérir une saveur moins sucrée (disparition du glucose) tout en conservant une valeur énergétique importante grâce au maltose formé.
Le maltose du jus de banane industriel se retrouve en fin de digestion sous forme de glucose. Son apport énergétique est donc le même que celui du jus initial. Mais la diminution du goût sucré incite à moins en consommer sans intervenir sur l'apport énergétique, réduisant ainsi les risques d'obésité.
\end{corrige}

%%% 7

\begin{exo}{Mutation et activité d'une enzyme}{Lycée Sainte Marie, Créteil}{1}{20} 
Le diabète MODY-2 est une forme rare de diabète survenant dans l'enfance, déterminée par la mutation d'un gène : le gène de la glucokinase. La glucokinase est une enzyme constituée d'une unique chaîne polypeptidique de 465 acides aminés. Elle catalyse la phosphorylation (ajout d'un groupement phosphate) et produit du glucose-6-phosphate. Elle est présente notamment dans les cellules Béta du pancréas (celles qui produisent l'insuline permettant de réguler la glycémie). Des chercheurs ont étudié des glucokinases dont un acide aminé est modifié suite à une mutation du gène correspondant. Leur activité a été évaluée à travers le paramètre $V_{\text{max}}$, vitesse de réaction dans des conditions optimales, avec notamment le substrat en excès. 



Expliquez en quoi cette étude montre le rôle de la structure tridimensionnelle et de la séquence polypeptidique de l'enzyme pour l'accomplissement de sa fonction.

\vfil\hfil\textit{Voir tableau page suivante.}

\newpage

\begin{figure}
\hspace*{-8mm}
\small
\scalebox{0.9}{
\begin{tabular}{|M{15mm}|>{\centering\arraybackslash}m{10mm}|>{\centering\arraybackslash}m{15mm}|>{\centering\arraybackslash}m{15mm}|>{\centering\arraybackslash}Z{m{7mm}}|>{\centering\arraybackslash}m{37mm}|}
\tabulartitle\hline
& 
Position de l'acide aminé modifié du fait de la mutation &
Acide aminé d'origine &
Acide aminé substitué &
$V_{\text{max}}$ & 
Remarque\\
\hline
Enzyme mutée & 175 & Glycine & Arginine & 51 & \multirow{2}{40mm}{Mutation touchant un acide aminé situé loin du site actif}\\
\cline{2-5}
& 182 & Valine & Méthionine & 49 & \\
\cline{2-6}
&  203 & Valine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip}
 & Alanine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & 0,5 & \multirow{2}{40mm}{Mutation touchant un acide aminé appartenant à un site actif}\\
\cline{2-5}
& 228 & Thréonine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & Méthionine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & 0,4 & \\
\cline{2-6}
& 309 & Lucine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & Proline\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & < 1 & \multirow{2}{40mm}{\fontsize{7.5}{7.5}\selectfont Mutation modifiant de manière importante la structure globale de l'enzyme}\\
\cline{2-5}
& 261 & Glycine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & Arginine\rule[-.5\baselineskip]{0pt}{1.5\baselineskip} & < 0,5 & \\
\hline
Enzyme normale &  &  &  & 100 & \\
\hline
\end{tabular}}
\tabcaption{Activité des glucokinases mutées et de la glucokinase normale.}
\end{figure}
\end{exo}

\begin{corrige}
La modification d'un acide aminé situé loin du site actif entraine une nette diminution de l'activité de l'enzyme (dans les deux exemples de substitutions présentés, le $V_{\text{max}}$ de l'enzyme est divisé par deux). Ceci montre qu'une modification ponctuelle de la séquence d'acides aminés de l'enzyme peut altérer son activité, même si elle n'est pas située dans le site actif.
 
La modification d'un acide aminé appartenant au site actif de l'enzyme se traduit, dans les deux cas présentés, par une inactivation presque totale de l'enzyme (activité résiduelle de l'ordre de 0,5\% de celle de l'enzyme de séquence normale). Enfin, si la substitution entraine une modification importante de la structure spatiale de l'enzyme, ce qui désorganise le site actif, l'enzyme devient quasiment inactive. Ces résultats expérimentaux soulignent l'importance pour l'activité catalytique : 
\begin{itemize}
\item de la séquence d'acides aminés d'une enzyme, et en particulier, des acides aminés qui composent son site actif,
\item de la conformation spatiale de l'enzyme.
\end{itemize}
\end{corrige}

\thumb
\AfficheCorrige
